À medida que os primeiros replicadores se aproximavam do limiar de erro, surgiu uma nova classe de moléculas capaz de ligar a informação codificada no RNA à função catalítica: peptídeos curtos e de baixa especificidade. Estas primeiras proteínas funcionalmente ativas não eram enzimas modernas com estrutura dobrada. Eram formadas a partir de um alfabeto limitado de aminoácidos prebióticos e dependiam de alguns grupos de cadeia principal e cadeia lateral para formar uma bolsa catalítica rudimentar.

O Que as Tornava Funcionalmente Ativas?

• Estruturas simples: As primeiras proteínas provavelmente consistiam em peptídeos curtos ou proteínas pequenas, utilizando um conjunto restrito de aminoácidos. Sua atividade catalítica surgia de alguns grupos de cadeia principal e cadeia lateral que, juntos, criavam uma bolsa primitiva.
• Papel selecionado: Sua provável função era apoiar a replicação catalisando reações sintéticas — como ativação de nucleotídeos, polimerização ou formação de ligações peptídicas — que retroalimentavam o ciclo de replicação.
• Fecho catalítico: Em um contexto hipercíclico ou acoplado à tradução, produtos codificados por um membro podiam intensificar a síntese ou a replicação de outros membros, ligando a informação do RNA à catálise proteica.
• Catalisadores de transição: A tradução e a replicação de baixa fidelidade restringem o comprimento dos peptídeos e a precisão catalítica. Apenas protoenzimas de baixa especificidade podiam ser mantidas antes que mecanismos melhores de revisão e maquinaria de tradução evoluíssem. Essas proteínas representam uma transição da catálise por RNA para a catálise proteica — não o surgimento repentino das modernas enzimas com estrutura dobrada.